Der Reihe nach ordnen des Grad-Trypsins, gereinigt durch den HPLC, ausgedrückt in E.coli

Der Reihe nach ordnen des Grad-Trypsins, gereinigt durch den HPLC, ausgedrückt in E.coli

Der Reihe nach ordnen des Grad-Trypsins

Beschreibung

Trypsin hydrolysiert speziell Peptidbindungen an der Karboxyl- Seite von Lysin- und Argininrückständen. Recombinant Trypsin ist von allen möglichen anderen Proteasetätigkeiten frei, und TPCK ist unnötig und nicht enthalten. Unverändertes Trypsin ist abhängig von der Autoproteolyse und erzeugt Fragmente, die Proteinder reihe nach ordnen oder HPLC-/MSpeptidanalyse behindern können. YaxinBios der Reihe nach ordnendes Grad geändertes Trypsin ist das recombinant Schweinetrypsin, das durch die vermindernde Methylierung geändert wird und macht es beständig gegen proteolytische Verdauung.

Hauptmerkmale

Einheits-Definition: Eine USP-Einheit Trypsintätigkeit produziert ein Delta A253 von 0,003 pro Minute in einem Reaktionsvolumen 3.2ml an pH7.6 und an 25℃, mit BAEE als Substrat (1cm heller Weg).

STABILITÄT DER LAGERUNG UND DES TRANSPORTES

Stabilität der Lagerung: Das Der Reihe nach ordnen des lyophilisierten Gradtrypsins sollte unter 2-8℃ in Siegelbehälter gespeichert werden.

Es ist innerhalb 24 Monate stabil. Nach aufgelöst mit 1mM HCl oder 50mM HAC, sollte es unter -20℃ gespeichert werden.

Nach dem 5mal wiederholten Einfrieren und dem Auftauen es ist kein Tätigkeitsverlust.

Stabilität des Transportes: Das Produkt ist durch blauen Eisisolierungstransport stabil.

Wiederherstellung

Nach Wiederherstellung in 10 Millimeter HCl, ist das Trypsin, recombinant, proteomics Grad bei °C -15 bis -25 für bis einen Monat stabil. Nach erster Wiederherstellung muss das Produkt in den passenden Aliquoten gespeichert werden, um das wiederholte Einfrieren und das Auftauen zu vermeiden.

Besonderheit

Serinendopeptidase, Proteine und Peptide an der carboxy Seite der grundlegenden Aminosäuren Arg und Lys speziell hydrolysierend. Amid- und Esterbindungen von Arg und von Lys werden auch zerspaltet.